第四章 酶

一、酶的概念：

酶(enzyme)是由活細胞產生的生物催化劑，這種催化劑具有極高的催化效率和高度的底物特異性，其化學本質是蛋白質。酶按照其分子結構可分為單體酶、寡聚酶和多酶體系(多酶復合體和多功能酶)三大類。

二、酶的分子組成：

酶分子可根據其化學組成的不同，可分為單純酶和結合酶(全酶)兩類。結合酶則是由酶蛋白和輔助因子兩部分構成，酶蛋白部分主要與酶的底物特異性有關，輔助因子則與酶的催化活性有關。

與酶蛋白疏松結合并與酶的催化活性有關的耐熱低分子有機化合物稱為輔酶。與酶蛋白牢固結合并與酶的催化活性有關的耐熱低分子有機化合物稱為輔基。

三、輔酶與輔基的來源及其生理功用：

輔酶與輔基的生理功用主要是：⑴ 運載氫原子或電子，參與氧化還原反應。⑵ 運載反應基團，如酰基、氨基、烷基、羧基及一碳單位等，參與基團轉移。大部分的輔酶與輔基衍生于維生素。

維生素(vitamin)是指一類維持細胞正常功能所必需的，但在許多生物體內不能自身合成而必須由食物供給的小分子有機化合物。

維生素可按其溶解性的不同分為脂溶性維生素和水溶性維生素兩大類。脂溶性維生素有VitA、VitD、VitE和VitK四種;水溶性維生素有VitB1，VitB2，VitPP，VitB6，VitB12，VitC，泛酸，生物素，葉酸等。

1.TPP：即焦磷酸硫胺素，由硫胺素(Vit B1)焦磷酸化而生成，是脫羧酶的輔酶，在體內參與糖代謝過程中α-酮酸的氧化脫羧反應。

2.FMN和FAD：即黃素單核苷酸(FMN)和黃素腺嘌呤二核苷酸(FAD)，是核黃素(VitB2)的衍生物。FMN或FAD通常作為脫氫酶的輔基，在酶促反應中作為遞氫體(雙遞氫體)。

3.NAD+和NADP+：即尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸(NAD+，輔酶Ⅰ)和尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸(NADP+，輔酶Ⅱ)，是Vit PP的衍生物。NAD+和NADP+主要作為脫氫酶的輔酶，在酶促反應中起遞氫體的作用，為單遞氫體。

4.磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺：是Vit B6的衍生物。磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺可作為氨基轉移酶，氨基酸脫羧酶，半胱氨酸脫硫酶等的輔酶。

5.CoA：泛酸(遍多酸)在體內參與構成輔酶A(CoA)。CoA中的巰基可與羧基以高能硫酯鍵結合，在糖、脂、蛋白質代謝中起傳遞酰基的作用，是酰化酶的輔酶。

6.生物素：是羧化酶的輔基，在體內參與CO2的固定和羧化反應。

7. FH4：由葉酸衍生而來。四氫葉酸是體內一碳單位基團轉移酶系統中的輔酶。

8. Vit B12衍生物：Vit B12分子中含金屬元素鈷，故又稱為鈷胺素。Vit B12在體內有多種活性形式，如5’-脫氧腺苷鈷胺素、甲基鈷胺素等。其中，5’-脫氧腺苷鈷胺素參與構成變位酶的輔酶，甲基鈷胺素則是甲基轉移酶的輔酶。

四、金屬離子的作用：

1. 穩定構象：穩定酶蛋白催化活性所必需的分子構象;

2. 構成酶的活性中心：作為酶的活性中心的組成成分，參與構成酶的活性中心;

3. 連接作用：作為橋梁，將底物分子與酶蛋白螯合起來。

五、酶的活性中心：

酶分子上具有一定空間構象的部位，該部位化學基團集中，直接參與將底物轉變為產物的反應過程，這一部位就稱為酶的活性中心。

參與構成酶的活性中心的化學基團，有些是與底物相結合的，稱為結合基團，有些是催化底物反應轉變成產物的，稱為催化基團，這兩類基團統稱為活性中心內必需基團。在酶的活性中心以外，也存在一些化學基團，主要與維系酶的空間構象有關，稱為酶活性中心外必需基團。

六、酶促反應的特點：

1.具有極高的催化效率：酶的催化效率可比一般催化劑高106～1020倍。酶能與底物形成ES中間復合物，從而改變化學反應的進程，使反應所需活化能閾大大降低，活化分子的數目大大增加，從而加速反應進行。

2.具有高度的底物特異性：一種酶只作用于一種或一類化合物，以促進一定的化學變化，生成一定的產物，這種現象稱為酶作用的特異性。

⑴絕對特異性：一種酶只能作用于一種化合物，以催化一種化學反應，稱為絕對特異性，如琥珀酸脫氫酶。

⑵相對特異性：一種酶只能作用于一類化合物或一種化學鍵，催化一類化學反應，稱為相對特異性，如脂肪酶。

5．抑制劑對反應速度的影響：

凡是能降低酶促反應速度，但不引起酶分子變性失活的物質統稱為酶的抑制劑。按照抑制劑的抑制作用，可將其分為不可逆抑制作用和可逆抑制作用兩大類。

⑴不可逆抑制作用：

抑制劑與酶分子的必需基團共價結合引起酶活性的抑制，且不能采用透析等簡單方法使酶活性恢復的抑制作用就是不可逆抑制作用。如果以ν～［E］作圖，就可得到一組斜率相同的平行線，隨抑制劑濃度的增加而平行向右移動。酶的不可逆抑制作用包括專一性抑制（如有機磷農藥對膽堿酯酶的抑制）和非專一性抑制（如路易斯氣對巰基酶的抑制）兩種。

⑵可逆抑制作用：

抑制劑以非共價鍵與酶分子可逆性結合造成酶活性的抑制，且可采用透析等簡單方法去除抑制劑而使酶活性完全恢復的抑制作用就是可逆抑制作用。如果以ν～［E］作圖，可得到一組隨抑制劑濃度增加而斜率降低的直線。可逆抑制作用包括競爭性、反競爭性和非競爭性抑制幾種類型。

① 競爭性抑制：抑制劑與底物競爭與酶的同一活性中心結合，從而干擾了酶與底物的結合，使酶的催化活性降低，這種作用就稱為競爭性抑制作用。其特點為：a.競爭性抑制劑往往是酶的底物類似物或反應產物；b.抑制劑與酶的結合部位與底物與酶的結合部位相同；c.抑制劑濃度越大，則抑制作用越大；但增加底物濃度可使抑制程度減小；d.動力學參數：Km值增大，Vm值不變。典型的例子是丙二酸對琥珀酸脫氫酶（底物為琥珀酸）的競爭性抑制和磺胺類藥物（對氨基苯磺酰胺）對二氫葉酸合成酶（底物為對氨基苯甲酸）的競爭性抑制。

② 反競爭性抑制：抑制劑不能與游離酶結合，但可與ES復合物結合并阻止產物生成，使酶的催化活性降低，稱酶的反競爭性抑制。其特點為：a.抑制劑與底物可同時與酶的不同部位結合；b.必須有底物存在，抑制劑才能對酶產生抑制作用；c.動力學參數：Km減小，Vm降低。

③ 非競爭性抑制：抑制劑既可以與游離酶結合，也可以與ES復合物結合，使酶的催化活性降低，稱為非競爭性抑制。其特點為：a.底物和抑制劑分別獨立地與酶的不同部位相結合；b.抑制劑對酶與底物的結合無影響，故底物濃度的改變對抑制程度無影響；c.動力學參數：Km值不變，Vm值降低。

6．激活劑對反應速度的影響：能夠促使酶促反應速度加快的物質稱為酶的激活劑。酶的激活劑大多數是金屬離子，如K+、Mg2+、Mn2+等，唾液淀粉酶的激活劑為Cl-。

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（責任編輯：pgl）

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